• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   DSpace@İSÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed | DergiPark
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   DSpace@İSÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed | DergiPark
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Conserved amino acid residues that affect structural stability of candida boidinii formate dehydrogenase

Thumbnail

Göster/Aç

Tam Metin / Full text (2.329Mb)

Tarih

2021

Yazar

Bulut, Huri
Yuksel, Busra
Gul, Mehmet
Eren, Meryem
Karatas, Ersin
Kara, Nazli
Yilmazer, Berin
Kocyigit, Abdurrahim
Labrou, Nikolaos E.
Bi̇nay, Barıs Is

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Bulut, H., Yuksel, B., Gul, M., Eren, M., Karatas, E., Kara, N., ... & Binay, B. (2020). Conserved Amino Acid Residues that Affect Structural Stability of Candida boidinii Formate Dehydrogenase. Applied Biochemistry and Biotechnology, 1-14.

Özet

The NAD+-dependent formate dehydrogenase (FDH; EC 1.2.1.2) from Candida boidinii (CboFDH) has been extensively used in NAD(H)-dependent industrial biocatalysis as well as in the production of renewable fuels and chemicals from carbon dioxide. In the present work, the effect of amino acid residues Phe285, Gln287, and His311 on structural stability was investigated by site-directed mutagenesis. The wild-type and mutant enzymes (Gln287Glu, His311Gln, and Phe285Thr/His311Gln) were cloned and expressed in Escherichia coli. Circular dichroism (CD) spectroscopy was used to determine the effect of each mutation on thermostability. The results showed the decisive roles of Phe285, Gln287, and His311 on enhancing the enzyme’s thermostability. The melting temperatures for the wild-type and the mutant enzymes Gln287Glu, His311Gln, and Phe285Thr/His311Gln were 64, 70, 77, and 73 °C, respectively. The effects of pH and temperature on catalytic activity of the wild-type and mutant enzymes were also investigated. Interestingly, the mutant enzyme His311Gln exhibits a large shift of pH optimum at the basic pH range (1 pH unit) and substantial increase of the optimum temperature (25 °C). The present work supports the multifunctional role of the conserved residues Phe285, Gln287, and His311 and further underlines their pivotal roles as targets in protein engineering studies.

Kaynak

Applied Biochemistry and Biotechnology

Bağlantı

https://doi.org/10.1007/s12010-020-03429-0
https://hdl.handle.net/20.500.12713/1126

Koleksiyonlar

  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [1162]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [1924]
  • Temel Tıp Bilimleri Bölümü Makale Koleksiyonu [235]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2043]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@İSÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || İstinye Üniversitesi || OAI-PMH ||

İstinye Üniversitesi, İstanbul, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
İstinye Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@İSÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.